Исследование профессора Тимо Бурстера было опубликовано в журнале Plos One
Появление нового сайта расщепления катепсина G, смежного с многоосновной последовательностью, в протеолитически чувствительной петле активации варианта SARS-CoV-2 Omicron: аминокислотная замена N679K и P681H белка spike.
Жадыра Мустафа, Хуберт Кальбахер и Тимо Бурстер. 2022. PlosOne. 10.1371/journal.pone.0264723. IF: 3.24. SJR: 0.99, Q1
В нашей рукописи представлено биохимическое объяснение того, почему SARS-CoV-2 Delta и SARS-CoV-2 Omicron более трансмиссивны, чем другие варианты.
Появление новых вариантов SARS-CoV-2 вызывает серьезные опасения в отношении повышенной трансмиссивности. Замена аминокислот в многоосновной последовательности белка Spike необходима для инфекционной способности вируса. Здесь мы демонстрируем, что протеаза хозяина furin увеличила скорость переваривания многоосновной последовательности варианта SARS-CoV-2 Delta (рисунок, левая панель), а в SARS-CoV-2 Omicron появился новый сайт расщепления для другой протеазы хозяина cathepsin G (рисунок, правая панель). Мы предполагаем, что полученные нами данные объясняют повышенную передачу вариантов SARS-CoV-2 биохимически.
Рисунок: Инкубация различных пептидов, содержащих многоосновную последовательность белка Spike SARS-CoV-1, SARS-CoV-2 (Ухань), SARS-CoV-2 (Альфа) и SARS-CoV-2 (Дельта) с фурином (левая панель). Катепсин G инкубировали с SARS-CoV-2 (Ухань), SARS-CoV-2 (Альфа), SARS-CoV-2 (C.1.2) и SARS-CoV-2 (Омикрон, правая панель). Оставшийся пептид (синяя полоса) указывает на меньший или непереваренный пептид. Таким образом, меньшая столбиковая диаграмма представляет повышенное переваривание (более высокий цикл субстрата) многоосновной последовательности.